Myxovirus-beständig protein A (MxA)

Mx gen war gefunden in 1964 und war benannt nach seine widerstand zu myxovirus. Nach die virale infektion, die Mx gen ist durch induzierte typ I interferon-IFN (α/β) zu produzieren MxA und MxB proteine. Beide sind verteilt in die zytoplasma.Mx proteine sind mitglieder der familie von große GTPases und zentrale angeborenen immunsystem spieler.

MxA proteine vermitteln cellular widerstand gegen verschiedene pathogene, einschließlich influenza viren und viele andere verwandte viren. MxA proteine können zu binden die virale capsid und hemmen virale transkription und übersetzung.MxA proteine sind eng verbunden mit die virale infektion und kann verwendet werden für frühen diagnose von virale infektion.

Myxovirus-beständig protein A (MxA) Produkte

Antikörper	Anwendung
MxA Antikörper Pairs	Für immunodiagnostic: ELISA, SUPER-METALL-DRUCKGUSS-MODELL LFA, CLIA

Struktur von MxA proteine

Wie tun Mx proteine erfüllen ihre antivirale funktionen?

Eine intakt GTPase domain ist erforderlich für aktivität gegen RNA viren, aber es ist nicht klar wenn GTP bindung ist ausreichend oder GTPase aktivität ist auch benötigt. Als die kristall struktur von MxA basiert auf nucleotide-freies MxA, es wird interessant sein zu bestimmen die conformational änderungen verursacht durch GTP bindung und GTP hydrolyse in eine enzymatisch aktive mxA protein.

Die informationen erhalten von der kristall struktur von MxA, zusammen mit mutational studien, führte zu der proposition von eine antivirale mechanismus, dass hängt auf die multimeres montage von Mx proteine. In diesem modell, Mx formen tetramers, die weiter oligomerize in große Mx ringe bei höheren Mx konzentrationen.

Diese ringe enthalten GTPase domains auf die außerhalb der ring und stiele zeigt nach innen. Diese montage und oligomerisierung erlauben die Mx stiel zu interagieren mit virale ziel strukturen, zb, vRNPs, möglicherweise führenden zu mehrere Mx ringe wickeln um diese strukturen. Benachbarten Mx ringe können interagieren durch ihre GTPase domänen, führenden zu verbesserte GTPase aktivität. Diese konformation ermöglicht kreuz sprechen zwischen die GTPase domänen und die stiele von benachbarten Mx moleküle und ursachen conformational änderungen führenden zu verengung von Mx ringe und unterbrechung der funktionale virale vRNPs durch eine mechano-chemische zyklus. In diese weise, Mx ringe könnte stören die association von nucleoprotein wohnanlagen mit die virale polymerase, wodurch virus transkription oder replikation.

Diese Mx ringe könnte auch handeln, um relocalize virale (ribo)nucleoproteins oder (nucleo)capsid proteine auf perinuclear wohnanlagen in eine GTPase abhängig weg, die zu ihrer sequestrierung und/oder abbau. Obwohl diese ring bildenden modell ist sehr ansprechend, es ist kein beweis, dass ring bildung von Mx um vRNPs oder andere virale strukturen tatsächlich auftritt.

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